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Agrégation thermique de l'ovalbumine et modulation de l'allergénicité
L allergie alimentaire est un problème de santé publique. Si de nombreux allergènes ont été identifiés, les formes sous lesquelles ces protéines doivent être consommées pour être mieux tolérées par le système immunitaire restent méconnues. L œuf, aliment fréquemment responsable d allergie alimentair...
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| Collectivités auteurs : | , , |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Agrégation thermique de l'ovalbumine et modulation de l'allergénicité / Mathilde Claude; sous la direction de Sandra Denery-Papini et de Chantal Brossard |
| Publié : |
2016 |
| Accès en ligne : |
Accès Nantes Université
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| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Biotechnologies agroalimentaires, sciences de l aliment : Nantes : 2016 |
| Sujets : |
| Résumé : | L allergie alimentaire est un problème de santé publique. Si de nombreux allergènes ont été identifiés, les formes sous lesquelles ces protéines doivent être consommées pour être mieux tolérées par le système immunitaire restent méconnues. L œuf, aliment fréquemment responsable d allergie alimentaire chez l enfant, entre dans la composition de nombreux produits alimentaires et est susceptible de subir des traitements thermiques variés. L objectif de cette thèse était d évaluer l effet de l agrégation protéique induite par traitement thermique sur l allergénicité d un allergène majeur de l oeuf, l ovalbumine (OVA). Une étude a permis de mettre en évidence que l agrégation de l OVA module l allergénicité de la protéine en influençant d une part la sensibilisation en augmentant la production d IgG dans un modèle murin et d autre part le déclenchement en diminuant la capacité de liaison aux IgE et la capacité de dégranulation des basophiles dans le modèle murin et pour des IgE de patients allergiques. Au-delà du phénomène d agrégation, la structure même des agrégats modifie l allergénicité de l OVA. Des agrégats linéaires formés sous des conditions électrostatiques de répulsion induisent une production plus faible d IgE chez la souris et une diminution du déclenchement par rapport à des agrégats sphériques. L agrégation de l OVA modifie également sa capacité à activer des basophiles après digestion et après passage de la barrière intestinale. Tous ces résultats apportent des éléments de compréhension sur la tolérance à l œuf cuit et permettent ainsi de donner des pistes d amélioration des procédés alimentaires pour la population à risque d allergie. Food allergies constitute a public health problem. Many allergens were already identified but the way proteins have to be consumed in order to be more tolerated by immune system remains unknown. Egg, one of the most important causes of food allergy among children, is present in a wild range of food products and is susceptible to be exposed to various thermal treatments. The aim of this work was to evaluate the effect of thermal aggregation of protein on allergenicity of one major allergen within egg, ovalbumin. One study using murine model allowed highlighting that aggregation of OVA modulates allergenicity of the protein by influencing both phases of the allergic reaction. During the sensitization, IgG production increased. Aggregation of ovalbumin also decreased its IgE-binding capacity and basophil activation ability in the murine model and for IgE from egg allergic patients. Beyond the aggregation phenomenon, the structure of aggregates itself modifies the allergenicity of ovalbumin. Aggregates formed under repulsive electrostatic conditions (linear aggregates of few ten nanometers) induced in a murine model lower IgE production during sensitization phase and consequently decreases elicitation phase compared to other aggregates (spherical aggregates of few ten micrometers) formed under different conditions. Aggregation of ovalbumin also modified the basophil degranulation ability after digestion and transport across the epithelial barrier. All these results give some comprehensive elements about tolerance to cooked egg and allowed giving some clues to enhance food technologic process for children with a risk to develop allergy. |
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| Notes : | Titre provenant de l'écran-titre Ecole(s) Doctorale(s) : École doctorale Végétal-Environnement-Nutrition-Agro-Alimentaire-Mer (Angers) Partenaire(s) de recherche : Biopolymères, Interactions, Assemblages BIA (Unité de recherche INRA - Université de Nantes) (Laboratoire) Autre(s) contribution(s) : Joël Fleurence (Président du jury) ; Gaëlle Boudry, Fabrice Battais, Françoise Nau (Membre(s) du jury) ; Didier Dupont, Blaise Corthésy (Rapporteur(s)) |
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