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Enzymes de mollusques marins transformant les substances naturelles : 1,3-b-D-glucanase, b-D-glucosidase, sulfatases and tyrosylprotéine sulfotransferases
Les mollusques marins sont exposés à des changements de nombreux facteurs environnementaux ( salinité, pression hydrostatique, variations de température) ; c'est la raison pour laquelle ils produisent des enzymes efficaces et stables présentant des spécificités inhabituelles. Ainsi, l'étud...
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| Auteurs principaux : | , , , , , , |
|---|---|
| Collectivités auteurs : | , , |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | russe |
| Titre complet : | Enzymes de mollusques marins transformant les substances naturelles : 1,3-b-D-glucanase, b-D-glucosidase, sulfatases and tyrosylprotéine sulfotransferases / Maria S. Pesentseva; sous la direction de Thomas Haertlé et Tatyana Zvyagintseva |
| Publié : |
2013 |
| Description matérielle : | 1 vol. (138 p.) |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Biochimie : Nantes : 2013 |
| Sujets : |
| LEADER | 07690cam a2200577 4500 | ||
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| 001 | PPN262437961 | ||
| 003 | http://www.sudoc.fr/262437961 | ||
| 005 | 20240425055200.0 | ||
| 029 | |a FR |b 2013NANT2047 (NNT) | ||
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| 200 | 1 | |a Enzymes de mollusques marins transformant les substances naturelles |e 1,3-b-D-glucanase, b-D-glucosidase, sulfatases and tyrosylprotéine sulfotransferases |f Maria S. Pesentseva |g sous la direction de Thomas Haertlé et Tatyana Zvyagintseva |z eng | |
| 214 | 1 | |d 2013 | |
| 215 | |a 1 vol. (138 p.) |c ill. |d 30 cm | ||
| 314 | |a Ecole(s) Doctorale(s) : École doctorale Végétal-Environnement-Nutrition-Agro-Alimentaire-Mer (VENAM) (Nantes) | ||
| 314 | |a Autre(s) contribution(s) : Valery A. Rasskazov (Président du jury) ; Dmitri Levitsky (Membre du jury) ; Vladimir I. Muronetz, Anatoly I. Usov (Rapporteurs) | ||
| 320 | |a Bibliogr. p. 118-138, 208 réf. | ||
| 328 | |b Thèse de doctorat |c Biochimie |e Nantes |d 2013 | ||
| 330 | |a Les mollusques marins sont exposés à des changements de nombreux facteurs environnementaux ( salinité, pression hydrostatique, variations de température) ; c'est la raison pour laquelle ils produisent des enzymes efficaces et stables présentant des spécificités inhabituelles. Ainsi, l'étude de la structure et des propriétés catalytiques des enzymes de mollusques marins présente-t-elle beaucoup d'intérêt. L'objectif de la thèse est d'étudier la spécificité, le mécanisme d'action, et la structure des hydrolases de mollusques marins, qui catalysent la transformation de produits naturels contenant des glucides, ainsi que de rechercher des tyrosyl sulfo-transférases chez ces animaux. Le gastéropode Littorina sitkana, largement répandu sur les côtes des océans Pacifique et Atlantique, a été choisi comme objet pour isoler et rechercher ces enzymes. Dans ce travail, une endo-Ir+ô-û-Dcglucanase GI (CE 3.2.1.39) et une ß-D- glucosidase GIi (CE 3.2.1.21) hautement purifiées ont été isolées à partir du foie de L. sitkana. Ces enzymes hydrolysent le laminaran avec rétention de la configuration anomérique et catalysent la réaction de transglycosylation. La structure primaire de l'endo-1--3-ß-D-glucanase GI a été identifié. Des résultats de spectrométrie de masse et d'HPLC ont indiqué que, contrairement à I'endo-Ir+Svß-Dcglucanase de Pseudocardium sachalinensis (LIV) précédemment étudiée, la glucanase GI a une plus grande capacité de réaction pour la transglycosylation que pour l'hydrolyse. De plus, la GI glucanase étudiée synthétise à la fois les liaisons glycosidiques ß-1--3 et ß-1-- 4. Dans le même travail les propriétés de deux arylsulfatases isolées des gastéropodes L. sitkana et Turbo chrysostomus ont été identifiées aussi. Les glycosides d'étoiles de mer ( en fonction de l'emplacement des groupes sulfate) étaient capables d'inhiber les activités des deux arylsulfatases étudiées. Il a été également observé que certains glycosides holothuriens aux concentrations de 3.5 x 10- 8 à 10- 10 M stimulent l'activité de la sulfatase de L. sitkana. Les deux arylsulfatases étudiées hydrolysent spécifiquement le groupe sulfate en position C4 des résidus de xylose en l'intégrant dans les chaînes glucidiques de glycosides de la série holostane. Des mollusques marins sélectionnés ont été criblés par Western blot pour détecter la présence de tyrosyl sulfotransférases (TPST). En résultat de cette recherche, la séquence du gène TPST-2 du mollusque marin L. sitkana a été établie |2 4e de couverture | ||
| 330 | |a Marine mollusks are exposed to changes of many environmental factors (salinity, hydrostatic pressure, and temperature variations) what is the reason why they produce efficient and stable enzymes with unusual specificities. Hence the study of the structure and of catalytic properties of the enzymes from marine mollusks presents lot of interest. The aim of the thesis was to investigate specificity, mechanism of action, and structure of hydrolases from Enzymes of marine mollusks transforming natural substances: 1,3- ß-D-glucanase, ß-D-glucosidase, sulfatases and tyrosylprotein sulfotransferases. marine mollusks, which catalyze the transformation of carbohydrate-containing natural products, as well as to search for tyrosylprotein sulfotransferases in these animals. The gastropod Littorina sitkana, widely spread on the coasts of the Pacific and Atlantic oceans, was chosen as an object to isolate and investigate these enzymes. In present work, highly purified endo-1--3-ß-D- glucanase GI (EC 3.2.1.39) and ß-D-glucosidase GIi (EC 3.2.1.21) were isolated from the liver of L. sitkana. These enzymes hydrolyzed laminaran with retention of the anomeric configuration and catalyzed transglycosylation reaction. The primary structure of endo-1--3-ß-D-glucanase GI was identified. Mass spectrometry and HPLC results indicated that, in contrast to previously studied endo-1--3-ß-D-glucanase from Pseudocardium sachalinensis (LIV), glucanase GI has higher capacity for reactions of transglycosylation than for hydrolysis. Additionaly, studied GI glucanase synthesized both ß-1--3- and ß- 1--4-glycosidic bonds. In the same work the properties of two arylsulfatases isolated from the gastropods L. sitkana and Turbo chrysostomus were identified too. Starfish glycosides (depending on the location of the sulfate groups) were shown to inhibit activities of the two studied arylsulfatases. It was observed also that selected holothurian glycosides in concentrations 3 ,5 x 10- 8 - 10- 10 M stimulated the activity of L. sitkana sulfatase. Both studied arylsulfatases hydrolyzed specifically the sulfate group at C4 position of xylose residues incorporating it into carbohydrate chains of glycosides of holostane series. Selected marine mollusks were screened by Western blot for the presence of tyrosylprotein sulfotransferases (TPST). In result of this search the sequence of TPST-2 gene from marine mollusk L. sitkana was established | ||
| 510 | | | |a Emulsions stabilized by cellulose nanocrystals : preparation and fonctional properties |z eng | |
| 541 | | | |a Enzymes of marine mollusk Littorina sitkana |e 1,3-b-D-glucanase, b-D-glucosidase, sulfatases and tyrosylprotéine sulfotransferases |z eng | |
| 606 | |3 PPN035701269 |a Mollusques marins |2 rameau | ||
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