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La structure des protéines
La 4e de couverture indique : "Cet ouvrage couvre les différents aspects de la structure des protéines : leur composition chimique, l'établissement de leur structure, les différents niveaux de leur organisation, les aspects énergétiques de leur stabilité, leur dynamique moléculaire et la p...
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| Auteurs principaux : | , , |
|---|---|
| Format : | Livre |
| Langue : | français |
| Titre complet : | La structure des protéines / Jeannine Yon-Kahn, Guy Hervé, Jean-Luc Popot |
| Publié : |
[Les Ulis] :
EDP sciences
, DL 2019 |
| Description matérielle : | 1 vol. (VII-200 p.) |
| Collection : | QuinteSciences |
| Sujets : |
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| 200 | 1 | |a La structure des protéines |f Jeannine Yon-Kahn, Guy Hervé, Jean-Luc Popot | |
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| 215 | |a 1 vol. (VII-200 p.) |c ill. en noir et en coul., couv. ill. en coul. |d 24 cm | ||
| 225 | 2 | |a QuinteSciences | |
| 339 | |a Présentation des mécanismes des protéines. ©Electre 2018 | ||
| 320 | |a Bibliogr. en fin de chapitres. Index | ||
| 330 | |a La 4e de couverture indique : "Cet ouvrage couvre les différents aspects de la structure des protéines : leur composition chimique, l'établissement de leur structure, les différents niveaux de leur organisation, les aspects énergétiques de leur stabilité, leur dynamique moléculaire et la prédiction théorique de leur structure, prenant en compte les résultats substantiels et significatifs obtenus au cours des dernières années. Le premier chapitre concerne la chimie de leurs constituants de base, les acides aminés, connaissance qui est précieuse pour les chimistes des protéines et les enzymologistes mais dont les données sont dispersées dans la littérature. Pour la première fois dans ce type d'ouvrage un chapitre entier est consacré aux protéines membranaires, dans la connaissance desquelles des progrès considérables ont été faits au cours des dernières années. Suit une description des mécanismes très élaborés de l'insertion de ces protéines dans les membranes biologiques. Un chapitre est consacré à la dynamique conformationnelle de ces macromolécules, qui joue un rôle fondamental dans leur propriétés biologiques. Les logiciels qui permettent de prédire la structure des protéines sur la base de leur composition en acides aminés sont également présentés. D'un point de vue pédagogique, certains chapitres comportent un exposé plus ou moins bref de l'histoire de certaines découvertes importantes ou la logique d'évolution de concepts majeurs ou de techniques expérimentales de haut niveau." | ||
| 359 | 2 | |p P. 1 |b Introduction |p P. 3 |b Chapitre 1 Les acides aminés, motifs élémentaires |p P. 3 |c 1.1 Identification |p P. 6 |d 1.1.1 Asymétrie structurale |p P. 7 |c 1.2 Propriétés optiques |p P. 7 |d 1.2.1 Absorption de la lumière |p P. 8 |d 1.2.2 Fluorescence |p P. 9 |d 1.2.3 Propriétés rotatoires |p P. 10 |c 1.3 Propriétés ioniques |p P. 11 |c 1.4 Modifications chimiques du groupe aminé |p P. 15 |d 1.4.1 Réactions d'addition sur une double liaison |p P. 16 |d 1.4.2 Attaque par un réactif électrophile |p P. 16 |c 1.5 Modifications chimiques du groupe carboxyle |p P. 17 |c 1.6 Modifications chimiques des chaînes latérales |p P. 17 |d 1.6.1 Groupes alpha-aminés et bêta-carboxyliques |p P. 18 |d 1.6.2 Histidine |p P. 20 |d 1.6.3 Sérine et thréonine |p P. 20 |d 1.6.4 Tyrosine |p P. 22 |d 1.6.5 Cytéine |p P. 26 |d 1.6.6 Méthionine |p P. 26 |d 1.6.7 Arginine |p P. 26 |d 1.6.8 Tryptophane |p P. 27 |c 1.7 Techniques de séparation des acides aminés |p P. 27 |d 1.7.1 Électrophorèse |p P. 27 |d 1.7.2 Chromatographie |p P. 31 |b Chapitre 2 La structure primaire des protéines |p P. 31 |c 2.1 Définition |p P. 32 |c 2.2 Détermination de la structure primaire des protéines |p P. 32 |d 2.2.1 Avancées historiques |p P. 35 |d 2.2.2 Principes des méthodes de détermination des séquences protéiques |p P. 35 |d 2.2.3 Spectrométrie de masse |p P. 36 |c 2.3 Composition globale des protéines en acides aminés |p P. 37 |c 2.4 Études des alignements de séquences : taxonomie des protéines |p P. 37 |c 2.5 Synthèse peptidique |p P. 41 |b Chapitre 3 La structure secondaire |p P. 41 |c 3.1 Définition |p P. 43 |c 3.2 Conformations du squelette peptidique |p P. 45 |d 3.2.1 Hélices |p P. 47 |d 3.2.2 Déformation des hélices alpha |p P. 47 |d 3.2.3 Structures bêta |p P. 48 |d 3.2.4 Retournement de la chaîne : les virages |p P. 49 |d 3.2.5 Autres structures régulières |p P. 50 |d 3.2.6 Caractéristiques des structures non régulières |p P. 50 |d 3.2.7 Méthodes d'étude des structures secondaires |p P. 52 |c 3.3 Transformation des hélices alpha en structure bêta |p P. 55 |b Chapitre 4 La structure supersecondaire |p P. 55 |c 4.1 Définition |p P. 55 |c 4.2 Association d'hélices alpha |p P. 56 |c 4.3 Association de brins bêta |p P. 58 |c 4.4 Interactions entre hélices alpha et segments bêta |p P. 62 |c 4.5 Interactions entre hélices alpha ou brins bêta et segments dépourvus de structure régulière |p P. 62 |c 4.6 Principaux motifs structuraux présents dans les protéines |p P. 67 |b Chapitre 5 La structure tertiaire |p P. 67 |c 5.1 Définition |p P. 68 |c 5.2 Caractéristiques de la structure protéique |p P. 68 |d 5.2.1 Absence de noeud dans la chaîne polypeptidique |p P. 68 |d 5.2.2 Compacité des protéines globulaires |p P. 68 |d 5.2.3 Les résidus hydrophobes ont tendance à se rassembler à l'intérieur de la protéine |p P. 69 |d 5.2.4 Domaines structuraux |p P. 73 |d 5.2.5 Protéines intrinsèquement non structurées |p P. 73 |c 5.3 Classification des protéines basée sur la structure |p P. 74 |c 5.4 Métalloprotéines |p P. 75 |c 5.5 Méthodes de détermination des structures protéiques |p P. 76 |d 5.5.1 Cristallographie aux rayons X |p P. 77 |d 5.5.2 Résonance magnétique nucléaire |p P. 77 |d 5.5.3 Microscopie électronique |p P. 79 |b Chapitre 6 La structure quaternaire |p P. 79 |c 6.1 Définition |p P. 79 |c 6.2 Mode d'association des sous-unités |p P. 84 |c 6.3 Protéines oligomériques possédant des sous-unités différentes |p P. 85 |c 6.4 Assemblage de protéines |p P. 87 |c 6.5 Méthodes d'étude des structures quaternaires |p P. 89 |b Chapitre 7 Structure des protéines membranaires |p P. 89 |c 7.1 Localisation et fonction des protéines membranaires |p P. 93 |c 7.2 Environnement membranaire |p P. 93 |d 7.2.1 Composition et organisation |p P. 98 |c 7.3 Expression, extraction, purification et manipulation des protéines membranaires en solution aqueuse |p P. 98 |d 7.3.1 Expression |p P. 100 |d 7.3.2 Extraction |p P. 102 |d 7.3.3 Instabilité des protéines membranaires en solution détergente et alternative aux détergents |p P. 107 |c 7.4 Étude structurale des protéines membranaires |p P. 107 |d 7.4.1 Microscopie électronique |p P. 109 |d 7.4.2 Radiocristallographie |p P. 110 |d 7.4.3 Résonance magnétique nucléaire |p P. 111 |d 7.4.4 Autres approches fournissant des informations structurales |p P. 112 |c 7.5 Structure des protéines membranaires |p P. 113 |d 7.5.1 Mode d'association avec la membrane. Structure quaternaire. Supercomplexes |p P. 120 |d 7.5.2 Structure secondaire et tertiaire des régions transmembranaires |p P. 122 |d 7.5.2 Interactions stabilisantes. Cofacteurs. Lipides |p P. 129 |b Chapitre 8 Énergétique conformationnelle |p P. 130 |c 8.1 Interactions intramoléculaires résultant de facteurs intrinsèques à la protéine |p P. 130 |d 8.1.1 Interactions non covalentes |p P. 134 |d 8.1.2 Interactions covalentes : les ponts disulfure |p P. 135 |c 8.2 Interactions intramoléculaires influencées par le solvant |p P. 135 |d 8.2.1 Liaisons hydrogène |p P. 139 |d 8.2.2 Interactions électrostatiques |p P. 140 |c 8.3 Interactions intramoléculaires déterminées par le solvant |p P. 140 |d 8.3.1 Structure de l'eau liquide |p P. 141 |d 8.3.2 Interactions hydrophobes |p P. 142 |d 8.3.3 Rôle des interactions hydrophobes dans la stabilisation de la structure protéique |p P. 143 |d 8.3.4 Surface accessible |p P. 144 |c 8.4 Interactions entre le solvant et les molécules protéiques |p P. 147 |c 8.5 Énergie conformationnelle totale d'une protéine |p P. 149 |b Chapitre 9 Formation de la structure tridimensionnelle : le repliement des protéines |p P. 151 |c 9.1 Le postulat d'Anfinsen et le paradoxe de Levinthal |p P. 151 |c 9.2 Chemins de repliement |p P. 151 |d 9.2.1 Modèles de repliement |p P. 153 |d 9.2.2 Détection et caractérisation des intermédiaires de repliement |p P. 154 |d 9.2.3 La nouvelle vision du repliement : le paysage énergétique et l'entonnoir de repliement |p P. 156 |c 9.3 Repliement des protéines dans l'environnement cellulaire |p P. 158 |c 9.4 Repliements incorrects, agrégation et conséquences pathologiques |p P. 163 |c 9.5 Repliement des protéines membranaires, in vivo et in vitro |p P. 164 |d 9.5.1 Synthèse in vivo |p P. 168 |d 9.5.2 Repliement in vitro des protéines membranaires |p P. 173 |b Chapitre 10 Prédictions conformationnelles |p P. 173 |c 10.1 Introduction |p P. 174 |c 10.2 Problèmes rencontrés dans les calculs conformationnels |p P. 174 |d 10.2.1 Le problème des multiminima |p P. 174 |d 10.2.2 Le grand nombre d'interactions |p P. 175 |d 10.2.3 L'effet de solvant |p P. 175 |c 10.3 Prédictions de structures secondaires |p P. 178 |c 10.4 Prédictions de la structure tertiaire |p P. 183 |b Chapitre 11 Dynamique structurale |p P. 184 |c 11.1 Différents types de mouvements dans les protéines |p P. 184 |c 11.2 Preuves expérimentales des mouvements dans les protéines |p P. 186 |c 11.3 Approches théoriques : la dynamique moléculaire |p P. 189 |c 11.4 Autres méthodes |p P. 195 |b Index |p P. 199 |b Crédits photographiques | |
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| 606 | |3 PPN02729014X |a Protéines |3 PPN029210062 |x Structure |2 rameau | ||
| 606 | |3 PPN040766616 |a Conformation des protéines |2 fmesh | ||
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