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Impact de la structure sur les propriétés interfaciales d'agrégats de protéines globulaires du lactosérum
Les protéines du lactosérum sont couramment utilisées par l industrie agroalimentaire pour leurs propriétés émulsifiantes ou moussantes. Lors des traitements thermomécaniques qu elles subissent au cours des procédés, des agrégats se forment dont le rôle dans la stabilisation des systèmes dispersés e...
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| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Impact de la structure sur les propriétés interfaciales d'agrégats de protéines globulaires du lactosérum / Najet Mahmoudi; sous la direction de Monique Axelos et Dominique Durand |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2007 |
| Description matérielle : | 1 vol. (157 f.) |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Sciences agroalimentaires. Physicochimie des polymères : Nantes : 2007 |
| Disponibilité : | Publication autorisée par le jury |
| Sujets : |
| Résumé : | Les protéines du lactosérum sont couramment utilisées par l industrie agroalimentaire pour leurs propriétés émulsifiantes ou moussantes. Lors des traitements thermomécaniques qu elles subissent au cours des procédés, des agrégats se forment dont le rôle dans la stabilisation des systèmes dispersés est encore mal connu. Au cours de ce travail, des isolats de protéines de lactosérum ont subi des traitements thermiques, couplés ou non à du cisaillement, afin de générer différents types d agrégats. Nous avons montré par diffusion de la lumière et des neutrons aux petits angles ainsi que par cryo-microscopie électronique en transmission que les agrégats formés en absence de traitements mécaniques en cours de chauffage présentent une structure fractale. La taille de ces agrégats ainsi que leur dimension fractale dépend de la force ionique et de la concentration en protéines pour un pH neutre. En présence d un cisaillement, des structures plutôt sphériques de taille nanométrique ont pu être mises en évidence. Les études effectuées en tensiométrie dynamique à goutte, sur balance de Langmuir et par AFM ont permis ensuite de caractériser les couches formées à l interface eau-air par les différents types d agrégats. Il a pu être ainsi mis en évidence que les propriétés (tension et élasticité dilatationnelle) vont dépendre de la présence de protéines isolées, de la taille des objets ainsi que de la cohésion interne des agrégats Whey proteins are widely used in the food industry for their emulsifying and foaming properties. The thermo-mechanical treatment during processing leads to aggregate formation whose role in the stabilization of dispersed systems is still poorly understood. In the present work, whey protein isolates have been subjected to thermal treatments, with or without shearing, in order to generate different types of aggregates. We have shown by light scattering and small angle neutron scattering as well as by cryo-transmission electron microscopy that aggregates formed without mechanical treatment have a fractal structure. The size and the fractal dimension of these aggregates depend on the ionic force and the protein concentration for neutral pH. Under shear, spherical structures of nanometric size have been observed. With dynamic drop tensiometry, Langmuir film balance studies and AFM the air-water interfacial layers have been characterized for the different aggregates types. It could be shown that the tension and dilatational elasticity properties depend on the presence of isolated proteins as well as on the size of the objects and their internal cohesion |
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| Variantes de titre : | Whey protein agregation : effect of the structure of the aggregates on their interfacial properties |
| Bibliographie : | Bibliogr. f. 149-157. Index |