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Structures et propriétés tensioactives des assemblages complexes protéines basiques / pectines
La napine est une protéine basique du colza. Les pectines sont des polysaccharides anioniques utilisés dans de nombreuses applications industrielles. L'interaction entre la protéine et le polysaccharide de charge opposée conduit à des complexes dont les propriétés moussantes sont améliorées com...
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| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Structures et propriétés tensioactives des assemblages complexes protéines basiques / pectines / Isabelle Schmidt; sous la dir. de Monique Axelos et Yves Popineau |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2004 |
| Description matérielle : | 142 f. |
| Note de thèse : | Thèse doctorat : Physicochimie des polymères : Nantes : 2004 |
| Disponibilité : | Publication autorisée par le jury |
| Sujets : |
| Résumé : | La napine est une protéine basique du colza. Les pectines sont des polysaccharides anioniques utilisés dans de nombreuses applications industrielles. L'interaction entre la protéine et le polysaccharide de charge opposée conduit à des complexes dont les propriétés moussantes sont améliorées comparées à celles de la protéine isolée. La compréhension et le contrôle des propriétés de ces systèmes nécessite d'établir la relation entre leur structure en solution et leur aptitude à stabiliser les interfaces. Les complexes solubles, forment des agrégats individualisés au sein desquels les protéines sont liées à la pectine avec corrélation à faible force ionique mais sans corrélation particulière à forte force ionique. A l'interface eau/air, ces complexes induisent une baisse de tension interfaciale un peu plus importante que la protéine seule mais forment surtout une couche fortement viscoélastique. L'épaisseur des films au sein des mousses de protéines ou de complexes est identique mais ces dernières étant plus stables, le rôle de la viscoélasticité au sein des bordures de Plateau semble primordial. Napin is a basic protein from rape. Pectins are anionic polysaccharides used in many industrial applications. Interactions between oppositely charged proteins and polysaccharides lead to better foaming properties than those of protein alone. The relationship between the structure of the complexes and their ability to stabilize interfaces has to be established in order to better understand and control such systems. Soluble complexes form individual aggregates in which proteins are linked to pectins with correlation at low ionic strength and without any particular correlation at high ionic strength. At the air/water interface, these complexes induce a somewhat lower interfacial tension than proteins but most important, they form viscoelastic layers. The thickness of films is the same for both foams of proteins and foams of complexes, but the latter are more stable; therefore, the rule of viscoelasticity in Plateau borders seems to be essential. |
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| Bibliographie : | Bibliogr. f. 136-142 |