Étude des protéines du système laitier ovin et de leurs transformations par hydrolyse et par fermentation lors de la fabrication des yaourts

Quatre types de levains ont été utilisés pour la fabrication de yaourts à partir de laits de brebis ayant subi un pré-traitement thermique différent. Le degré d'hydrolyse des caséines et des protéines du lactosérum dépendait des ferments lactiques utilisés. Au cours de la fermentation, la caséi...

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Auteur principal : El-Zahar Khaled (Auteur)
Collectivités auteurs : Université de Nantes 1962-2021 (Organisme de soutenance), Université de Nantes Faculté des sciences et des techniques (Autre partenaire associé à la thèse), École doctorale chimie biologie Nantes ....-2008 (Ecole doctorale associée à la thèse)
Autres auteurs : Chobert Jean-Marc (Directeur de thèse), Haertlé Thomas (Directeur de thèse)
Format : Thèse ou mémoire
Langue : français
Titre complet : Étude des protéines du système laitier ovin et de leurs transformations par hydrolyse et par fermentation lors de la fabrication des yaourts / Khaled El-Zahar; sous la dir. de Jean-Marc Chobert et Thomas Haertlé
Publié : [S.l.] : [s.n.] , 2004
Description matérielle : 158 f.
Note de thèse : Thèse doctorat : Chimie. Chimie agroalimentaire : Nantes : 2004
Disponibilité : Publication autorisée par le jury
Sujets :
Description
Résumé : Quatre types de levains ont été utilisés pour la fabrication de yaourts à partir de laits de brebis ayant subi un pré-traitement thermique différent. Le degré d'hydrolyse des caséines et des protéines du lactosérum dépendait des ferments lactiques utilisés. Au cours de la fermentation, la caséine est davantage dégradée que les caséines S ; l' -lactalbumine (ALA) est davantage dégradée que la -lactoglobuline (BLG). L' -lactalbumine et la -lactoglobuline ont été obtenues pures par chromatographie sur résine échangeuse d'anions. La -lactoglobuline e tait un mélange des deux variants A et B tandis que l' -lactalbumine n'était composée que d'une seule fraction. La -lactoglobuline existe sous une forme monomérique à pH acide et à faible force ionique mais se dimérise à pH neutre. Contrairement à son homologue bovin, la -lactoglobuline ovine est sensible à l'action de la pepsine. Des hydrolysats pepsiques des protéines du lactosérum ont montré une activité antimicrobienne contre Escherichia coli, Bacillus subtilis et Staphylococcus aureus.
Four set of starters have been used for the fabrication of yoghurts from ovine milk pre-heated in different conditions. The degree of hydrolysis of caseins and whey proteins depended on the starter used. During fermentation, -casein was more hydrolysed than S-caseins; -lactalbumin (ALA) was more degraded than -lactoglobulin (BLG). -lactalbumin and -lactoglobulin have been obtained in a pure form by anion-exchange chromatography. -lactoglobulin was a mixture of A and B variants. -lactalbumin was obtained as an unique variant. -lactoglobulin was monomeric at acid pH and low ionic strength but became dimeric at neutral pH. At the opposite of its bovine counterpart, ovine -lactoglobulin was susceptible to pepsinolysis. Peptic hydrolysates of whey proteins showed an antibacterial activity against Escherichia coli, Bacillus subtilis and Staphylococcus aureus.
Bibliographie : Bibliogr. f. 70-81