NantilusÉtude des vanadium halopéroxydases des espèces fongiques d'origine marine
Les vanadium halopéroxydases (vHPO) sont des enzymes catalysant des halogénations non spécifiques via la production d un acide hypohalogéneux. Chez les champignons et notamment les champignons marins, ces enzymes ont fait l objet de très peu d études. Ces enzymes sont réputées pour être des enzymes...
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| Collectivités auteurs : | , , , |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Étude des vanadium halopéroxydases des espèces fongiques d'origine marine / Bastien Cochereau; sous la direction de Laurence Mesclet-Cladière et de Catherine Roullier |
| Publié : |
2023 |
| Accès en ligne : |
Accès Nantes Université
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| Note sur l'URL : | Accès au texte intégral |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Biologie des organismes : biotechnologies végétales animales et microbienne : Nantes Université : 2023 |
| Sujets : |
| Résumé : | Les vanadium halopéroxydases (vHPO) sont des enzymes catalysant des halogénations non spécifiques via la production d un acide hypohalogéneux. Chez les champignons et notamment les champignons marins, ces enzymes ont fait l objet de très peu d études. Ces enzymes sont réputées pour être des enzymes thermostables et résistantes aux solvants autres que l eau. De plus leur faible spécificité fait de ces enzymes de bons candidats pour halogéner de nombreux substrats riches en électrons dans le domaine de la biocatalyse. Les travaux présentés dans ce manuscrit ont permis la description de deux nouvelles vHPO fongiques d origine marine. La chloropéroxydase décrite chez Hortaea werneckii a été complétement décrite biochimiquement. Elle a fait l objet de tests d utilisation en biocatalyse (halogénation de molécules de références, de métabolites fongiques complexes et d extraits bruts fongiques) permettant la description de nouveaux composés bromés. D autre part, une vHPO chez Penicillium canescens a été décrite mais la surexpression permettant sa caractérisation biochimique n a pas encore abouti. En parallèle, l étude de son implication dans les voies de biosynthèse a été étudiée au cours de ces travaux. Les premiers résultats ont permis de mettre en évidence une possible implication dans la voie de biosynthèse du pennigritrem. Cependant, pour valider ce résultat, un mutant vHPO de P. canescens est en cours de production. Vanadium haloperoxidases (vHPO) are enzymes that catalyze non-specific halogenations via the production of a hypohalous acid. In fungi, and in particular marine fungi, these enzymes have been the subject of very few studies. These enzymes are known to be thermostable and resistant to solvents other than water. Moreover, their low specificity allows these enzymes to be good candidates for halogenating many electron-rich substrates in the field of biocatalysis. The work presented in this manuscript allowed the description of two new fungal vHPOs of marine origin. The chloroperoxidase described in Hortaea werneckii has been completely described biochemically. It has been tested for biocatalysis (halogenation of reference molecules, complex fungal metabolites and crude fungal extracts) allowing the description of new brominated compounds. On the other hand, a vHPO in Penicillium canescens has been described but the overexpression allowing its biochemical characterization has not yet been completed. In parallel, the study of its involvement in the biosynthesis of metabolites was studied during this work. The first results showed a possible involvement in the pennigritrem biosynthetic pathway. However, to validate this result, the production of a vHPO mutant of P. canescens is on progress. |
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| Variantes de titre : | Study of vanadium haloperoxidases from fungal marine derived species |
| Notes : | Titre provenant de l'écran-titre Ecole(s) Doctorale(s) : École Doctorale Végétal, Animal, Aliment, Mer, Environnement (Angers) Partenaire(s) de recherche : Institut Des Substances et Organismes de la Mer (Nantes) (Laboratoire), Laboratoire universitaire de biodiversité et écologie microbienne (Laboratoire) Autre(s) contribution(s) : Sophie Tomasi (Président du jury) ; Olivier Puel (Membre(s) du jury) ; Catherine Leblanc, Didier Buisson (Rapporteur(s)) |
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