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Contribution de la conformation et du désordre intrinsèque des gliadines de blé dans leur assemblage
Ces dernières années, un intérêt particulier de la part de la communauté scientifique, est porté sur les protéines intrinsèquement désordonnées (IDPs). Ces protéines sont omniprésentes dans le monde du vivant et constituent plus d un tiers du protéome humain. Leur plasticité structurale leur permet...
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| Auteurs principaux : | , , , , , , , |
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| Collectivités auteurs : | , , |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Contribution de la conformation et du désordre intrinsèque des gliadines de blé dans leur assemblage / Line Sahli; sous la direction de Denis Renard et de Adeline Boire |
| Publié : |
2020 |
| Accès en ligne : |
Accès Nantes Université
|
| Note sur l'URL : | Accès au texte intégral |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Biophysique : Nantes : 2020 |
| Sujets : |
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| 230 | |a Données textuelles | ||
| 304 | |a Titre provenant de l'écran-titre | ||
| 314 | |a Ecole(s) Doctorale(s) : École doctorale Écologie Géosciences Agronomie Alimentation (Rennes) | ||
| 314 | |a Partenaire(s) de recherche : Biopolymères, Interactions, Assemblages BIA (Unité de recherche INRA - Université de Nantes) (Laboratoire) | ||
| 314 | |a Autre(s) contribution(s) : Bernard Offmann (Président du jury) ; Amélie Banc, Sonia Longhi (Membre(s) du jury) ; Antoine Bouchoux, Paul Menut (Rapporteur(s)) | ||
| 328 | 0 | |b Thèse de doctorat |c Biophysique |e Nantes |d 2020 | |
| 330 | |a Ces dernières années, un intérêt particulier de la part de la communauté scientifique, est porté sur les protéines intrinsèquement désordonnées (IDPs). Ces protéines sont omniprésentes dans le monde du vivant et constituent plus d un tiers du protéome humain. Leur plasticité structurale leur permet d interagir avec divers partenaires et, de ce fait, d être impliquées dans de nombreux processus biologiques. Cependant, si de nombreuses études sur les IDPs humaines et végétales ont été menées, peu étude portant sur les IDPs de réserves végétales ont été réalisée à ce jour. L utilisation d outils de prédiction structurale nous a permis de mettre en évidence l existence de domaines potentiellement désordonnées chez les protéines de réserve de blé. Le rôle et le comportement de ses domaines, notamment durant la phase d accumulation des protéines dans la graine, reste non élucidé. Leurs propriétés d assemblage et leur adaptation structurale et conformationnelle dans les corpuscules protéiques denses demeurent peu connus. Ce projet de thèse a donc pour objectif de comprendre le rôle des domaines prédits désordonnées, dans l assemblage des protéines de réserve de blé. La g-gliadine de blé, qui comporte à la fois un domaine N-terminal prédit désordonné, et un domaine C-terminal prédit ordonné, constituera un modèle protéique pour l ensemble de nos recherches. | ||
| 330 | |a In recent years, the scientific community has been particularly interested in intrinsically disordered proteins (IDPs).These proteins are ubiquitous in the living world and represents more than a third of the human proteome. Their structural plasticity allows them to interact with various partners and to be involved in many biological processes. However, while many studies on human and plant IDPs have been done, few studies on plant storage IDPs have been done. The use of structural prediction tools has allowed us to highlight the existence of potentially disordered domains in wheat storage proteins. The role and behavior of these specific domains, during the accumulation of proteins in the seed, remain unclear. Their assembly and structural adaptation in dense protein bodies remain poorly understood. This thesis project aims to understand the role of predicted disordered domains in the assembly of wheat reserve proteins. The wheat g-gliadin, which has both a disordered predicted N-terminal domain and an ordered predicted C-terminal domain, will constitute a protein model for all our research. | ||
| 337 | |a Configuration requise : un logiciel capable de lire un fichier au format : PDF | ||
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