NantilusAssemblages supramoléculaires fonctionnels de protéines photosensibles et de nanotubes de carbone : morphologie et propriétés de fluorescence
Les mécanismes de transfert d énergie dans des assemblages hybrides nanotubes de carbone monoparois (NTC) / protéines photosensibles sont étudiés grâce à des mesures optiques et de fluorescence. Leur morphologie a été caractérisée par microscopie à force atomique et électronique en transmission. Les...
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| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français anglais |
| Titre complet : | Assemblages supramoléculaires fonctionnels de protéines photosensibles et de nanotubes de carbone : morphologie et propriétés de fluorescence / Karim El Hadj; sous la direction de Olivier Chauvet ; encadrante Patricia Bertoncini |
| Publié : |
[Lieu de publication inconnu] :
[éditeur inconnu]
, 2013 |
| Description matérielle : | 1 vol. (166 p.) |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Sciences physiques, Nanosciences : Nantes : 2013 |
| Disponibilité : | Publication autorisée par le jury |
| Sujets : |
| Résumé : | Les mécanismes de transfert d énergie dans des assemblages hybrides nanotubes de carbone monoparois (NTC) / protéines photosensibles sont étudiés grâce à des mesures optiques et de fluorescence. Leur morphologie a été caractérisée par microscopie à force atomique et électronique en transmission. Les protéines sont immobilisées sur la paroi des nanotubes de carbone en suivant un protocole impliquant une étape de dialyse permettant de conserver les propriétés intrinsèques de chaque molécule. Les assemblages NTC / bactériorhodopsine sont stables en solution aqueuse pour des pH compris entre 4,2 et 9 et ont des propriétés de fluorescence dépendantes du pH. Des transferts d énergie de la protéine vers les NTC ont lieu. Aux pH supérieurs à 5, les NTC absorbent les photons émis par les résidus aromatiques de la protéine conduisant à une augmentation de l intensité des émissions E11 des NTC à travers les excitations E33 et E44. Pour les pH de 4,2 à 5, la fluorescence de la protéine est fortement réduite quelles que soient les longueurs d onde d émission. De nouvelles émissions de fluorescence des NTC apparaissent aux longueurs d onde allant de 660 à 680 nm et à 330 nm. Leur présence est attribuée à un transfert d énergie résonant d une efficacité de 94 %. Les assemblages NTC / C-phycocyanine présentent également un transfert d énergie résonant pour les longueurs d onde d excitation proches de 620 nm. Il a une efficacité de 92 %. Energy transfer mechanisms in single-walled carbon nanotubes (SWNT) / photosensitive proteins assemblies are investigated using optical absorption and photoluminescence excitation measurements. The morphology of the assemblies was investigated by atomic force and transmission electron microscopy. Proteins are immobilized onto the sidewall of the carbon nanotubes using a sodium cholate suspension-dialysis method that maintains the intrinsic properties of both molecules. The SWNT / bacteriorhodopsin assemblies are stable in aqueous solutions for pH ranging from 4.2 to 9 and exhibit photoluminescence properties that are pH-dependent. Energy transfer from bacteriorhodopsin to carbon nanotubes takes place. So, at pH higher than 5 and up to 9, the SWNTs absorb the photons emitted by the aromatic residues of the protein inducing a strong increase in intensity of the E11 emissions of SWNTs through their E33 and E44 excitations. From a pH = 4.2 to pH = 5, the protein fluorescence is strongly quenched whatever the emission wavelengths. New additional fluorescence features of SWNT appear at excitation wavelengths ranging from 660 to 680 nm and at 330 nm. The presence of these features is attributed to a resonance energy transfer mechanism that has an efficiency of 94 %. The SWNT / C-phycocyanin assemblies exhibit a resonant energy transfer for excitation wavelengths near 620 nm. The efficiency is 92 %. |
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| Variantes de titre : | Supramolecular and functional assemblies of photosensitive proteins and carbon nanotubes: Morphology and fluorescence properties |
| Notes : | Ecole(s) Doctorale(s) : École doctorale Molécules, Matières et Matériaux (3MPL) (Nantes) Autre(s) contribution(s) : Bernard Humbert (Président du jury) ; Pierre Bonnet (Membre du jury) ; Michaël Molinari, Denis Morineau (Rapporteur(s)) |
| Bibliographie : | Réf. Bibliogr. |