NantilusStructure, assemblage et comportement hydrodynamique d'AtPP2-A1 et AtPP2-A2 chez Arabidopsis thaliana
Chez les Dicotylédones, les tubes criblés contiennent du saccharose transporté à longue distance par flux de masse et des inclusions protéiques, appelées protéines P. Chez A. thaliana, les protéines P se trouvent sous forme de filaments et des études d immunolocalisation ont confirmé que les PP2s so...
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| Collectivités auteurs : | , , |
| Autres auteurs : | |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Structure, assemblage et comportement hydrodynamique d'AtPP2-A1 et AtPP2-A2 chez Arabidopsis thaliana / Élise Douville; sous la direction de Denis Renard |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2010 |
| Description matérielle : | 1 vol. (213 f.) |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Biologie structurale : Nantes : 2010 |
| Sujets : |
| LEADER | 05016cam a2200397 4500 | ||
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| 200 | 1 | |a Structure, assemblage et comportement hydrodynamique d'AtPP2-A1 et AtPP2-A2 chez Arabidopsis thaliana |b Texte imprimé |f Élise Douville |g sous la direction de Denis Renard | |
| 210 | |a [S.l.] |c [s.n.] |d 2010 | ||
| 215 | |a 1 vol. (213 f.) |c ill. |d 30 cm | ||
| 320 | |a Bibliogr. f. 193-208 [178 réf.] | ||
| 328 | |b Thèse de doctorat |c Biologie structurale |e Nantes |d 2010 | ||
| 330 | |a Chez les Dicotylédones, les tubes criblés contiennent du saccharose transporté à longue distance par flux de masse et des inclusions protéiques, appelées protéines P. Chez A. thaliana, les protéines P se trouvent sous forme de filaments et des études d immunolocalisation ont confirmé que les PP2s sont associées aux protéines P. Deux gènes PP2 sont exprimés spécifiquement dans le phloème: AtPP2-A1 et AtPP2-A2. A partir d observations microscopiques, il a été émis l hypothèse que les protéines P pourraient, en réponse à des blessures du phloème, participer à l'occlusion des tubes criblés par des mécanismes d assemblage particuliers. Afin de vérifier cette hypothèse, les protéines recombinantes PP2-A1 et PP2-A2 ont été produites dans E. coli et leurs structure et autoassemblage ont été étudiés dans différentes conditions physico-chimiques, proche des conditions de la sève élaborée. Les protéines PP2-A1 et PP2-A2 sont présentes en solution sous forme d'oligomères allongés quel que soit le pH, avec un degré d'oligomérisation N plus élevé pour PP2-A2 que pour PP2-A1. Ces résultats obtenus par diffusion des rayons X aux petits angles et les observations réalisées en microscopie électronique, suggèrent que les oligomères s'auto-associent pour former des structures torsadées filamenteuses. L augmentation de la force ionique amplifie l auto-association de PP2-A1 et A2. En revanche, la présence de calcium, de saccharose ou la vitesse de cisaillement n affecte pas l auto-association de PP2-A1. L ensemble de ces résultats suggèrent que la présence de PP2 n altère pas le flux de sève élaborée dans les tubes criblés | ||
| 330 | |a Dicotyledonous sieve elements typically contain saccharose transported at long distances by mass flow and protein inclusions, called P-Proteins. In Arabidopsis thaliana, P-proteins are found as filaments and immunolocalization studies had confirmed that PP2s are indeed associated to Pproteins. Two PP2 genes were shown to be expressed specifically in the phloem: AtPP2-A1 and AtPP2-A2. Based on observations in microscopy, it was hypothesized that P proteins could, in response to injury of the phloem, participate in the occlusion of sieve tubes by peculiar assembly mechanisms. In order to check this hypothesis, PP2-A1 and PP2-A2 recombinant proteins were produced in E. coli and their structure and self-assembly properties were studied under different physical chemical conditions, close to phloem sap conditions. Proteins PP2-A1 and PP2-A2 were present in solution as elongated shape oligomers whatever the pH, with a degree of oligomerization N being higher for PP2-A2 than for PP2-A1. These results obtained by small angle X-ray scattering together with observations using transmission electron microscopy suggest that the oligomers self-associate to form an arrangement of filamentous and twisted structures. Increasing ionic strength enhances the proteins self-association. By the contrary, the presence of calcium, sucrose or shear rate do not affect PP2-A1 self-association. Alltogether, these results suggest that the presence of PP2 proteins within phloem sieve tubes do not compromise mass flow | ||
| 541 | | | |a Structure, assembly and hydrodynamic behaviour of phloem protein PP2-A1 and PP2-A2 from Arabidopsis thaliana |z eng | |
| 606 | |3 PPN031307310 |a Phloème |3 PPN027253139 |x Thèses et écrits académiques |2 rameau | ||
| 606 | |3 PPN033546053 |a Glycoprotéine P |3 PPN027253139 |x Thèses et écrits académiques |2 rameau | ||
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