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La sous-unité alpha de l'ARN polymérase de Mycobacterium tuberculosis : dimérisation et ciblage de l'interface protéine-protéine pour le développement d'inhibiteurs de la transcription
Nous avons étudié la sous-unité a de l'ARN polymérase de M. tuberculosis (aMt) en postulant que l'interface protéine-protéine, impliquée dans sa dimérisation, représente une cible attractive pour la création de nouveaux agents antibactériens. La protéine aMt engendre la formation d'un...
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| Auteur principal : | |
|---|---|
| Collectivités auteurs : | , , |
| Autres auteurs : | , |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | La sous-unité alpha de l'ARN polymérase de Mycobacterium tuberculosis : dimérisation et ciblage de l'interface protéine-protéine pour le développement d'inhibiteurs de la transcription / Guillaume Lebon; Vehary Sakanyan, directeur de thèse ; Frédéric Marc co-encadrant |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2006 |
| Description matérielle : | 1 vol. (171 f.) |
| Note de thèse : | Thèse doctorat : Aspects moléculaire et cellulaire de la biologie : Nantes : 2006 |
| Disponibilité : | Publication autorisée par le jury |
| Sujets : |
| LEADER | 03642cam a2200397 4500 | ||
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| 003 | http://www.sudoc.fr/110916816 | ||
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| 320 | |a Bibliographie f. 159-170 | ||
| 328 | |b Thèse doctorat |c Aspects moléculaire et cellulaire de la biologie |e Nantes |d 2006 | ||
| 330 | |a Nous avons étudié la sous-unité a de l'ARN polymérase de M. tuberculosis (aMt) en postulant que l'interface protéine-protéine, impliquée dans sa dimérisation, représente une cible attractive pour la création de nouveaux agents antibactériens. La protéine aMt engendre la formation d'un homodimère qui assure l'assemblage du complexe multiprotéique en s'associant avec les autres sous-unités de l'ARN polymérase d'Escherichia coli. Cependant, la sous-unité aMt ne peut pas former d'hétérodimère avec celle d'E. coli. La modélisation du domaine de dimérisation a permis de prédire la séquence d'inhibiteurs peptidiques ciblant l'interface protéique de l'homodimère aMt. L'effet de ces inhibiteurs a été confirmé in vitro par les méthodes conventionnelles. Une approche, basée sur l'avantage d'une puce à protéine auto-assemblée à partir des monomères aMt synthétisées par un système acellulaire, a été développée pour le criblage de petites molécules, inhibiteurs potentiels de la transcription. | ||
| 330 | |a We studied the M. tuberculosis RNA polymerase a subunit (aMt), postulating that the protein-protein interface implied in its dimerization is an attractive target for the creation of new antibacterial agents. The aMt monomers form a homodimer, which ensures the assembly of the multiproteic complex while binding to other Escherichia coli RNA polymerase subunits. However, the aMt protein cannot form a heterodimer with a subunit of E. coli. Modelling of the aM.t dimerization domain allowed predicting peptide inhibitor sequences targeting the interface of the homodimer. Effect of these inhibitors was confirmed in vitro by conventional methods. An approach, based on the advantage of protein microarrays self-assembled from the cell-free synthesized aMt monomers, was developed for the screening of small molecules, potential inhibitors of transcription. | ||
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