Résumé : |
Depuis quelques dizaines d'années, les Angiospermes parasites font l'objet d'un intérêt croissant car l'absence de méthodes de lutte efficaces favorise largement leur extension en Europe et en Afrique. Parmi eux, l'hémiparasite Striga hermonthica est ainsi devenu une menace réelle pour les cultures céréalières du continent africain. Ce parasite produit du mannitol, contrairement à ses hôtes. Il exprime donc de manière spécifique, une protéine à activité mannose 6-phosphate réductase (M6PR), qui constitue ainsi une cible biochimique d'intérêt dans la lutte contre Striga. Alors que la structure de cette enzyme est conservée chez une plante autotrophe comme le céleri et chez une plante parasite comme Orobanche ramosa, la protéine à activité M6PR de Striga hermonthica est originale. Chez ce parasite, le microséquençage du spot protéique présentant une activité M6PR sur gel natif révèle l'absence d'une protéine M6PR et suggère l'implication d'une protéine non spécifique, la cinnamyl alcool déshydrogénase (CAD), dans l'activité M6PR détectée. L'inhibition, d'une part, de la CAD par le diphényl phosphate (inhibiteur spécifique de la M6PR), et d'autre part, de la M6PR par l'alcool coniférylique (substrat de la CAD) est un argument supplémentaire en faveur de l'existence, chez Striga, d'une activité M6PR non spécifique assurée par la CAD. Des travaux complémentaires seront néanmoins nécessaires pour confirmer cette hypothèse.
|