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Production et caractérisation structurale de polypeptides recombinants auto-associatifs incluant un motif répété issu des prolamines de blé
Les prolamines, protéines de réserve du blé, contiennent des domaines de séquences répétées impliqués dans les propriétés mécaniques du gluten. Ces séquences ont servi de base à la conception de polypeptides auto-associatifs. Des polypeptides recombinants constitués de 17 répétitions du motif PQQPY...
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| Auteur principal : | |
|---|---|
| Collectivités auteurs : | , |
| Autres auteurs : | |
| Format : | Thèse ou mémoire |
| Langue : | français |
| Titre complet : | Production et caractérisation structurale de polypeptides recombinants auto-associatifs incluant un motif répété issu des prolamines de blé / Audrey Nisole; sous la dir. de Yves Popineau |
| Publié : |
[S.l.] :
[s.n.]
, 2003 |
| Description matérielle : | 152 f. |
| Note de thèse : | Thèse de doctorat : Biologie : Nantes : 2003 |
| Disponibilité : | Publication autorisée par le jury |
| Sujets : |
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| 330 | |a Les prolamines, protéines de réserve du blé, contiennent des domaines de séquences répétées impliqués dans les propriétés mécaniques du gluten. Ces séquences ont servi de base à la conception de polypeptides auto-associatifs. Des polypeptides recombinants constitués de 17 répétitions du motif PQQPY des gliadines et de séquences d'auto-association (motif leucine zipper et cystéine) ont ainsi été produits. Les gènes synthétiques spécifiant les polypeptides SPR17, ZAR17cys et ZBR17cys ont été exprimés en fusion traductionnelle avec la thiorédoxine chez E. coli. Les polypeptides ont été purifiés après clivage acide de la liaison DP située entre le polypeptide et le partenaire de fusion... | ||
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